拜谱生物

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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子人体的复杂的性和更多N-glycoproteins低表达爱质量会让对N-glycosylation的空间结构的分析方式方法的叙说更为困境。在测量低丰度的N糖基化呈现淀粉酶或肽段时,这其中掺入大量未呈现的淀粉酶肽断,这很简易将低丰度的糖基化呈现淀粉酶肽段的预警掩藏。凝素亲和法是如今糖淀粉酶质组学中应用软件更广泛的分离处理含有方式方法。凝集素(lectin)不是类糖能够 淀粉酶质,能专心认别某类异常的空间结构的单糖或聚糖中某些的糖基编码序列而与之能够 ,它们的与糖链不可逆转非共价能够 ,糖淀粉酶或糖肽被凝集素阻止后会,常用某些的单糖能够 价格竞争能够 凝集素将糖淀粉酶或糖肽过柱下来了。 蛋清酶质过酶解后做好凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,而后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中摘除做好连接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该治疗造成的Asn团伙量增强2.9890Da。结果用高精准度LC-MS质谱仪验测脱糖后的肽段,根据检索式资料库,验收脱糖后团伙量前者概念团伙量的转变各类糖基化淡化肽段的回文序列,最终得以制定该蛋清酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点制定后续,再做好label-free的原则对其做好化学发光法介绍。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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